Ananāsu saldēšanasatur fermentus, kas ir spēcīgs proteolītisko enzīmu kokteilis, kas kopā pazīstams kā bromelīns. Šis enzīmu komplekss ir atbildīgs par īpatnējo tirpšanas sajūtu mutē un tā ievērojamo spēju mīkstināt gaļu. Īpaši mājas pavāru un ēdienu entuziastu vidū rodas izplatīts kulinārijas jautājums: vai liofilizēti ananāsi nogalina šos fermentus? Īsā atbilde ir nē, sasaldēšana nenogalina fermentus. Tas tikai īslaicīgi deaktivizē tos, pārslēdzot tos uz apturētas animācijas stāvokli. Tomēr viss stāsts atklāj iemeslus.
Kāda ir saistība starp sasaldēšanu{0}}žāvēšanu un enzīmu?
Pirms mēs varam saprast sasalšanas efektu, mums vispirms ir jāsaprot pats aktieris. Galvenais enzīms, kas rada bažas liofilizētajos ananāsos, ir bromelīns. Tas nav atsevišķs enzīms, bet gan sarežģīts proteolītisko (olbaltumvielu-sagremošanas) enzīmu un vairāku citu komponentu, piemēram, fosfatāžu, glikozidāžu, peroksidāžu un celulāžu, maisījums. Pārsvarā atrodams kātā, bet arī augļos, bromelīns ir cisteīna proteāze, kas nozīmē, ka tā katalītiskais mehānisms ir balstīts uz cisteīna aminoskābes atlikumu tā aktīvajā vietā.
Bromelīna proteolītiskais raksturs ir atbildīgs par visbiežāk novēroto parādību, kas saistīta ar svaigiem ananāsiem: tā spēju "apēst jūs atpakaļ". Kad jūs ēdat svaigus ananāsus, bromelīns sāk sadalīt olbaltumvielas uz mēles, vaigiem un lūpām, izraisot raksturīgo tirpšanu vai vieglu sāpīgumu. Šī pati īpašība tiek izmantota kulinārijas kontekstā kā dabisks gaļas mīkstinātājs. Svaigu ananāsu pasta, kas uzklāta uz cietas gaļas šķēles, noārdīs kolagēnu un muskuļu šķiedras, padarot gaļu maigāku. Tomēr, ja to atstāj pārāk ilgi, liofilizēti žāvēti ananāsi var pārvērst gaļas virsmu mīkstā pastu.
Šī spēcīgā fermentatīvā darbība ir arī iemesls, kāpēc jūs nevarat pagatavot želatīna desertu ar svaigiem ananāsiem. Želatīna pamatā ir olbaltumvielas, kas veido trīsdimensiju tīklu, kas aiztur ūdeni. Bromelīns efektīvi sasmalcina šīs olbaltumvielu ķēdes mazākos gabaliņos, neļaujot tām izveidoties stabilai želejai un rezultātā deserts ir pastāvīgi šķidrs. Šī praktiskā virtuves problēma lieliski ilustrē nepieciešamību kontrolēt bromelīna darbību, kur tiek izmantotas tādas metodes kā apkure un, mūsu galvenā tēma, saldēšana.
Vai ananāsu sasaldēšana nogalina enzīmus?
Jautājums par to, vai liofilizēti žāvēti ananāsi iznīcina tā fermentus, skar bioķīmijas pamatprincipu. Precīza atbilde ir tāda, ka sasaldēšana nenogalina fermentus, piemēram, bromelīnu; tā vietā tas viņus novieto apturētas animācijas stāvoklī, radikāli mainot vidi, neiznīcinot to sarežģīto struktūru. Lai izprastu šo procesu, ir jāpārbauda molekulārā pasaule un kritiskā atšķirība starp inaktivāciju un denaturāciju.
Molekulārā palēnināšanās:
Sasaldētais{0}}ananāsu pamatā ir enerģijas noņemšanas process. Kad ananāsa šķēle atdziest līdz ūdens sasalšanas punktam (0 grādi vai 32 grādi F), siltuma enerģija tiek izvadīta, un tās molekulāro iemītnieku kinētiskā enerģija strauji samazinās.
Svaigos ananāsos istabas temperatūrā fermenti un to substrāta molekulas atrodas nemainīgas, dinamiskas kustības stāvoklī. Šī haotiskā deja ļauj viņiem sadurties ar pareizu orientāciju un pietiekamu enerģiju, lai veicinātu bioķīmisko reakciju-bromelīna gadījumā, olbaltumvielu peptīdu saišu pārraušanu. Sasalšana noved pie šīs dejas gandrīz apstādināšanas. Molekulārā kustība kļūst tik gausa un ierobežota, ka sadursmes starp enzīmiem un substrātiem kļūst ārkārtīgi retas un tām trūkst katalīzei nepieciešamās enerģijas. Fermenta iekārta paliek pilnībā samontēta un neskarta, taču tai ir liegta enerģija, kas nepieciešama tā darba veikšanai. Veiksmīgas reakcijas iespējamība strauji samazinās, efektīvi inaktivējot fermentu miera stāvoklī.
Ūdens un ledus kristālu transformējošā loma
Būtisks sasalšanas aspekts ir ūdens fāzes maiņa no šķidruma uz cietu. Šī transformācija nav pasīvs notikums, bet gan aktīva fermenta vides pārstrukturēšana ar divām būtiskām sekām:
• Izšķīdināto vielu koncentrācija:
Tīra ūdens molekulām nofiksējoties augošā ledus kristāla režģī, atlikušais nesasaldētais ūdens kļūst par ļoti koncentrētu cukuru, organisko skābju, sāļu un fermentu šķīdumu. Šī koncentrētā mikrovide var mainīt pH un jonu stiprumu, kas var nedaudz destabilizēt dažas enzīmu struktūras. Tomēr šis efekts parasti nav neatgriezenisks strukturāls bojājums, kas pazīstams kā denaturācija.
• Fiziskā atdalīšana:
Ledus kristālu augšana darbojas kā fiziska barjera. Tas var sadalīt fermentus no tiem paredzētajām substrāta molekulām. Pat ja viena enzīma molekula saglabātu kādu vibrācijas enerģiju, tā būtu funkcionāli izolēta, nespētu sasniegt mērķi, lai katalizētu reakciju. Šī fiziskā segregācija vēl vairāk nodrošina, ka fermentatīvie procesi apstājas.
Strukturālā integritāte:
Vissvarīgākais iemesls, kāpēc ananāsi, kas žāvē{0}}saldē, nenogalina fermentus, ir to struktūras saglabāšana. Fermenta funkcija ir pilnībā atkarīga no tā sarežģītās trīsdimensiju formas, ko uztur ķīmisko saišu hierarhija.
Temperatūra, kas tiek sasniegta standarta mājas saldētavā (parasti -18 grādi / 0 grādi F), nav pietiekami augsta, lai pārrautu primārās kovalentās saites, piemēram, peptīdu saites, kas veido proteīna mugurkaulu. Vēl svarīgāk ir tas, ka šajās zem{4}}nulles temperatūrās parasti trūkst enerģijas, lai izjauktu plašo vājāko saišu-ūdeņraža saišu tīklu, jonu mijiedarbību un hidrofobos spēkus, kas saliek proteīnu precīzā, funkcionālā konformācijā. Enzīma molekula būtībā "sasalst" savā dabiskajā, aktīvajā formā. Tas tiek saglabāts molekulārās kriostāzes stāvoklī, nevis iznīcināts.
Galvenā atšķirība:
Tas izceļ fundamentālo atšķirību starp ananāsu liofilizēšanas{0}}un karsēšanas ietekmi uz fermentiem. Karsēšana, tāpat kā konservēšana vai pasterizācija, pievieno kinētisko enerģiju. Šī enerģija tik spēcīgi satricina fermenta molekulu, ka tā satricina vājās saites, saglabājot tās terciāro struktūru. Šis process, ko sauc par denaturāciju, ir neatgriezenisks; ferments atšķetinās un neatgriezeniski zaudē savu funkciju, līdzīgi kā olas baltums, kas sastingst vārot.
Turpretim liofilizēti ananāsi noņem enerģiju. Tas nomierina molekulāro sistēmu līdz apstāšanās brīdim, nesniedzot traucējošo spēku, kas nepieciešams, lai to sadalītu. Struktūra paliek neskarta, gaidot siltumenerģijas atgriešanos, lai atsāktu darboties. Pierādījums tam ir acīmredzams pēc atkausēšanas: iepriekš sasaldēti ananāsi joprojām neļaus želatīnam sastingt un var izraisīt tirpšanas sajūtu uz mēles, kas liecina, ka bromelīns ir atkārtoti aktivizēts.
Vai sasalšana var radīt zināmus bojājumus?
Lai gan pamatprincips paredz, ka ananāsi, kas kaltēti ar sasaldēšanu{0}}, inaktivē, nevis iznīcina, process nav pilnīgi labdabīgs. Ledus kristālu veidošanās lēnas sasalšanas laikā var izraisīt fiziskus bojājumus. Lieli, asi kristāli var caurdurt šūnu sienas un organellu membrānas. Fermentu kontekstā tas var radīt divas iespējamās problēmas.
Noplūde:
Fermenti, kas parasti ir sadalīti šūnās, var izplūst, ko var uztvert kā izmaiņas aktivitātes sadalījumā.
Neliela denaturācija:
Ledus kristālu saskarnēs vai ļoti koncentrētās izšķīdušo vielu zonās dažas fermentu molekulas var saskarties ar vietējiem apstākļiem, kas veicina daļēju denaturāciju.
Tomēr tas ir neliels, sekundārs efekts. Lielākā daļa fermentu populācijas funkcionāli pārdzīvo sasalšanas{1}}atkausēšanas ciklu. Tas ir kritisks apsvērums biotehnoloģiju un pārtikas sastāvdaļu rūpniecībā, kur galvenais mērķis ir fermentatīvās aktivitātes saglabāšana. Augstas -vērtības izmantošanai tiek izmantoti ātri liofilizēti-ananāsi vai krioprotektori (piemēram, cukuri), lai samazinātu ledus kristāla izmēru un stabilizētu fermentu proteīnus, nodrošinot maksimālu aktivitāti pēc atkausēšanas.
Secinājums:
Noslēgumā jāsaka, ka mijiedarbība starp liofilizētu{0}}ananāsu un ananāsu enzīmiem ir aizraujošs fundamentālās bioķīmijas pierādījums. Saldējot{2}}kaltēti ananāsi nenogalina tādus fermentus kā bromelīns; tā vietā tas izraisa atgriezenisku miera stāvokli, atņemot sistēmai siltumenerģiju, kas nepieciešama molekulārajai kustībai un katalītiskajai aktivitātei. Enzīma sarežģītā struktūra lielākoties paliek neskarta, saglabājusies kriogēnā snaudā. Pēc atkausēšanas, enerģijai atgriežoties sistēmā, ferments pamostas un atsāk darboties. Šis princips atšķir liofilizētu{6}}ananāsu žāvēšanu no termiskās apstrādes, piemēram, konservēšanas, kas izraisa neatgriezenisku denaturāciju un patiesi iznīcina fermentatīvo aktivitāti.
Bromelīna stabilitāte sasaldēšanas procesos ir nozīmīgs faktors rūpnieciskās pārtikas un sastāvdaļu piegādes ķēdē. Uzņēmumi, kuriem nepieciešami ananāsi ar konsekventu, paredzamu enzīmu aktivitāti tādiem lietojumiem kā dabīgie mīkstinātāji, uztura bagātinātāji vai pretiekaisuma līdzekļi, paļaujas uz piegādātājiem, kuri var saglabāt šo bioloģisko aktivitāti.
Šeit izšķiroša nozīme ir specializētiem biotehnoloģiju uzņēmumiem. Guanjie Biotech ir lielapjoma liofilizētu{1}}žāvētu ananāsu piegādātājs, kas izmanto šo ļoti zinātnisko principu. Laipni lūdzam jautāt ar mums plkstinfo@gybiotech.com.
Atsauces:
Nelsons, DL un Kokss, MM (2017). Lehningera bioķīmijas principi (7. izd.). WH Frīmens.
[2] Rowan, AD, Buttle, DJ un Barrett, AJ (1990). Ananāsu auga cisteīna proteināzes. Biochemical Journal, 266(3), 869–875.
[3] Chaurasiya, RS un Hebbar, HU (2013). Bromelīna ekstrakcija no ananāsu serdes un attīrīšana ar RME un nogulsnēšanas metodēm. Atdalīšanas un attīrīšanas tehnoloģija, 111, 90-97.
[4] Hale, LP, Greer, PK, Trinh, CT un James, CL (2005). Dabīgo bromelīna preparātu proteināzes aktivitāte un stabilitāte. International Immunopharmacology, 5(4), 783-793.
[5] Ketnawa, S., Chaiwut, P., & Rawdkuen, S. (2012). Ananāsu atkritumi: potenciāls bromelīna ekstrakcijas avots. Pārtikas un bioproduktu apstrāde, 90(3), 385-391.
[6] Lozano-De-González, PG, Barrett, DM, Wrolstad, RE un Durst, RW (1993). Ananāsu sula inhibē enzīmu brūnināšanu svaigos un kaltētos ābolu gredzenos. Journal of Food Science, 58(2), 399-404.
[7] Rowan, AD, Buttle, DJ un Barrett, AJ (1990). Ananāsu auga cisteīna proteināzes. Biochemical Journal, 266(3), 869-875.
[8] Taussig, SJ un Batkin, S. (1988). Bromelīns, ananāsu (Ananas comosus) enzīmu komplekss un tā klīniskais pielietojums. Atjauninājums. Journal of Ethnopharmacology, 22(2), 191-203.
